ubiquigent 61-0008-050說明書
自噬途徑的酶在細胞質成分和細胞器的降解中起關鍵作用。稱為自噬體的結構隔離了被溶酶體降解并再循環回到細胞中的細胞質部分（Kuma等，2004）。自噬涉及三類酶。E1類活化酶，E2類綴合酶和E3類連接酶。泛素樣蛋白（ubl）自噬12（ATG12）和ATG8被E1樣激活酶ATG7激活。ATG12和ATG8分別轉移到兩個類似E2的結合酶ATG10和ATG3。Yuan等人首先描述了人ATG7基因的克隆。（1999）和ATG7與其酵母同系物Apg7共享38％的序列同一性。ATG7還可以激活ATG8哺乳動物同源物GABARAP和GATE-16。它通過C末端區域形成同型二聚體，這對于酶底物相互作用和E1-E2復合物形成很重要（Komatsu等人，2005年）。ATG7DFAP是缺少（Phe-Asp-Pro）FAP基序的ATG7 E1類活化酶的突變形式，已顯示不能與ATG3和ubl微管相關蛋白1，輕鏈3形成E2底物（MAPLC3）（Tanida等人，2012）。已顯示ATG7參與了一條新途徑，其中對caspase-8的抑制導致受體相互作用蛋白（RIP），Jun氨基末端激酶和beclin-1誘導的自噬死亡（Yu等，2004）。 。ATG7DFAP是缺少（Phe-Asp-Pro）FAP基序的ATG7 E1類活化酶的突變形式，已顯示不能與ATG3和ubl微管相關蛋白1，輕鏈3形成E2底物（MAPLC3）（Tanida等人，2012）。已顯示ATG7參與了一條新途徑，其中對caspase-8的抑制導致受體相互作用蛋白（RIP），Jun氨基末端激酶和beclin-1誘導的自噬死亡（Yu等，2004）。 。ATG7DFAP是缺少（Phe-Asp-Pro）FAP基序的ATG7 E1類活化酶的突變形式，已顯示不能與ATG3和ubl微管相關蛋白1，輕鏈3形成E2底物（MAPLC3）（Tanida等人，2012）。已顯示ATG7參與了一條新途徑，其中對caspase-8的抑制導致受體相互作用蛋白（RIP），Jun氨基末端激酶和beclin-1誘導的自噬死亡（Yu等，2004）。 。
參考：
Komatsu M，Waguri S，Ueno T，Iwata J，Murata S等。（2005）在Atg7缺陷型小鼠中饑餓誘導的和組成型自噬的損害。J Cell Biol 169，425-434。
Kuma A，Hatano M，Matsui M，Yamamoto A，Nakaya H等。（2004）自噬在新生兒饑餓初期的作用。自然432，1032-1036。
Tanida I，山崎M，小松M，上野T（2012）人ATG7中的FAP基序是一種自噬相關的E1樣酶，對于LC3脂質化的E2底物反應至關重要。自噬8，88-97。
Yu L，Alva A，Su H，Dutt P，Freundt E等。（2004）由caspase-8自噬細胞死亡的ATG7-beclin 1程序的調節。科學304，1500-1502。
Yuan W，Stromhaug PE，Dunn WA，Jr.（1999）葡萄糖在畢赤酵母中誘導的過氧化物酶體自噬需要*的E1樣蛋白。Mol Biol Cell 10，1353-1366。
